Die Wissenschaftler am Institut für Forschung in der Biomedizin (IRB Barcelona) und der Molekularen Biologie Institut Barcelona (IBMB-CSIC) haben eine Studie veröffentlicht in der Zeitschrift Nature Communications enthüllt die Struktur der ein wichtiges protein, bekannt als ein portal, in dem Epstein-Barr-virus-Infektion.
Das Epstein-Barr-virus, das gehört zu den Herpes-Virus-Familie, ist eine der häufigsten menschlichen Viren und die Hauptursache der infektiösen Mononukleose (auch bekannt als Drüsenfieber). Darüber hinaus verursacht es mehrere Arten von Krebs, einschließlich Burkitt-Lymphom und Hodgkin-Lymphom, Magenkrebs und Nasen-Rachen-Krebs, sowie mehrere Autoimmun-Erkrankungen. Es gibt derzeit keine Behandlung für Infektionen durch diesen virus.
„Das Verständnis der Struktur des portal-proteins könnte sich als nützlich erweisen für das design von Inhibitoren für die Behandlung von herpesvirus-Infektionen, wie Epstein-Barr. Auch in Anbetracht, dass dieses protein findet sich nur in der Herpesviren, diese Inhibitoren wäre virus-spezifischen und möglicherweise weniger toxisch für den Menschen“, sagt Miquel Coll, Leiter der strukturbiologie der Protein-& Nukleinsäure-Komplexe und Molekulare Maschinen Labor an IRB Barcelona und professor am CSIC.
Alle Herpesviren haben eine ähnliche Infektion-Mechanismus. Mit in die Zelle und erreicht den Zellkern, die Viren Ihre DNA, die latent bleiben für Jahre, bis bestimmte Bedingungen trigger seine Replikation. Nach diesem Prozess, die DNA wird dann eingeführt in die neue viral capsids, und bildet dadurch neue Viren, die angreifen können, andere Zellen. Das portal Eiweiß ist der Weg durch die DNA gelangt das virale Kapsid und durch die es Blätter zu infizieren Zellen.
In einer zweiten Studie vor kurzem veröffentlicht in der gleichen Zeitschrift, die Forscher haben sich auch die Struktur des Portals protein in Bakteriophagen T7. Dieser phage ist ein virus, der befällt nur Bakterien und, interessanterweise, das DNA-Verpackung-system ähnelt, der dem von Herpesviren.
„Durch die Lösung der Struktur des Portals protein des Bakteriophagen T7, konnten wir darauf schließen, wie das portal von Epstein-Barr-virus funktioniert,“ erklären Cristina Machón und Montserrat Fàbrega, Postdoc-fellows, die an IRB Barcelona und IBMB-CSIC, und erste Autoren-zusammen mit Ana Cuervo, von dem Nationalen Zentrum für Biotechnologie (CNB-CSIC) — der Studien veröffentlicht.
„In beiden Viren, die portal-protein besteht aus 12 Untereinheiten, bilden einen großen Pilz-förmige Struktur mit einem zentralen Kanal, durch den die DNA geht. Dieser Kanal hat ein Ventil regelt, dass die ein-und Ausfahrt des virus‘ genetischen material“, erklärt Coll.
Zur Untersuchung der Struktur dieses proteins, das die Forscher sowohl synchrotron X-ray diffraction and high-resolution electron cryomicroscopy. Beide Studien wurden durchgeführt in Zusammenarbeit mit der CNB-CSIC und der Universität von Oxford (UK).